I batteri che mangiano metano convertono i gas serra in carburante

I batteri metanotrofi (etimologicamente: “che si nutre di metano”), consumano 30 milioni di tonnellate di metano all’anno, hanno affascinato i ricercatori per la loro capacità naturale di convertire il potente gas serra in combustibile utilizzabile. Eppure sappiamo pochissimo su come si verifica la complessa reazione, limitando la nostra capacità di utilizzare il doppio vantaggio per le nostre esigenze.
Il team della Northwestern University studiando l’enzima che i batteri usano per catalizzare la reazione, ha ora scoperto strutture chiave che potrebbero guidare il processo. La loro scoperta, pubblicata nella rivista Science, potrebbe portare allo sviluppo di catalizzatori biologici artificiali che convertono il gas metano in metanolo.
Amy Rosenzweig professoressa di Chimica e Bioscienze Molecolari alla Northwestern University, ha partecipato alla ricerca, ha affermato:
«Il metano ha un legame molto forte, quindi è piuttosto sorprendente che ci sia un enzima in grado di farlo, se non capiamo esattamente come l’enzima esegua questa difficile chimica, non saremo in grado di progettarlo e ottimizzarlo per applicazioni biotecnologiche».
L’enzima, chiamato particolato metano-monoossigenasi (pMMO), è una proteina particolarmente difficile da studiare perché è incorporata nella membrana cellulare dei batteri. I ricercatori in genere quando studiano questi batteri metanotrofi, utilizzano un processo duro in cui le proteine vengono strappate dalle membrane cellulari utilizzando una soluzione detergente. Sebbene questa procedura isoli efficacemente l’enzima, uccide anche tutta l’attività enzimatica e limita la quantità di informazioni che i ricercatori possono raccogliere, è come il monitorare un cuore senza il battito cardiaco.
Il team di ricercatori in questo studio ha completamente utilizzato una nuova tecnica. Christopher Koo del laboratorio di Amy Rosenzweig si chiedeva se rimettendo l’enzima in una membrana che assomiglia al suo ambiente nativo, il team sarebbe stato in grado di imparare qualcosa di nuovo. Christopher Koo ha utilizzato i lipidi dei batteri per formare una membrana all’interno di una particella protettiva chiamata nanodisco (consente di impaccare in modo efficiente un piccolo tratto di membrana per studi sperimentali), quindi ha incorporato l’enzima in quella membrana.
Christopher Koo ha detto:
«Ricreando l’ambiente nativo dell’enzima all’interno del nanodisco, siamo stati in grado di ripristinare l’attività dell’enzima, quindi, abbiamo utilizzato tecniche strutturali per determinare a livello atomico come il doppio strato lipidico ripristinasse l’attività. In tal modo, abbiamo scoperto la disposizione completa del sito di rame nell’enzima in cui è probabile che si verifichi l’ossidazione del metano».
I ricercatori hanno utilizzato la microscopia crioelettronica (crio-EM), una tecnica adatta alle proteine di membrana perché l’ambiente della membrana lipidica non è chiamata in causa durante l’esperimento. Ciò ha permesso loro di visualizzare per la prima volta la struttura atomica dell’enzima attivo ad alta risoluzione.
Amy Rosenzweig ha detto:
«Come conseguenza della recente “rivoluzione risolutiva” in cryo-EM, siamo stati in grado di vedere la struttura in dettaglio atomico, quello che abbiamo visto ha cambiato completamente il modo in cui stavamo pensando al sito attivo di questo enzima».
Amy Rosenzweig ha affermato che le strutture cryo-EM forniscono un nuovo punto di partenza per rispondere alle domande che continuano ad accumularsi. In che modo il metano viaggia verso il sito attivo dell’enzima? O il metanolo viaggia fuori dall’enzima? In che modo il rame nel sito attivo fa la reazione chimica? Il team successivamente prevede di studiare l’enzima direttamente all’interno della cellula batterica utilizzando una tecnica di imaging all’avanguardia chiamata tomografia crioelettronica (crio-ET).
I ricercatori in caso di successo, saranno in grado di vedere esattamente come l’enzima è disposto nella membrana cellulare, determinare come opera nel suo ambiente veramente nativo e scoprire se altre proteine attorno all’enzima interagiscono con esso, queste scoperte fornirebbero un collegamento chiave mancante.
Amy Rosenzweig ha affermato:
«Se si vuole ottimizzare l’enzima per inserirlo nei percorsi di produzione biologica o per consumare inquinanti diversi dal metano, allora abbiamo bisogno di sapere come appare nel suo ambiente nativo e dove il metano si lega. Si potrebbero usare i batteri con un enzima ingegnerizzato per raccogliere il metano dai siti di fracking o per pulire le fuoriuscite di petrolio».

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Pino Silvestri, blogger per diletto, fondatore, autore di Virtualblognews, presente su Facebook e Twitter.
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